La trypsine TPCK immobilisée Thermo Scientific Pierce est une endoprotéase sérine qui est applicable à l’analyse des acides aminés et au séquençage des protéines, à la cartographie et aux études structurelles ; la forme immobilisée permet la séparation des échantillons après le traitement.

Caractéristiques de la trypsine TPCK immobilisée Thermo Scientific Pierce

• Clivage du côté carboxyle des résidus d’arginine et de lysine
• Conditions de digestion : pH 7,5 à 9,0, 37°
• Immobilisé pour faciliter la séparation des produits de clivage ou la purification par affinité des inhibiteurs de trypsine

La trypsine a un large éventail d’applications, notamment l’analyse des acides aminés et le séquençage des protéines, la cartographie et les études structurelles. Les enzymes telles que la trypsine et la chymotrypsine sont devenues des outils importants dans les études de séquençage car elles sont hautement sélectives dans leur clivage des liaisons peptidiques. La trypsine ne clive que les liaisons peptidiques dans lesquelles le groupe carboxyle est contribué par une lysine ou un résidu d’arginine, quelle que soit la longueur ou la séquence d’acides aminés de la chaîne. Notre trypsine TPCK immobilisée peut être substituée à la trypsine libre dans de nombreuses applications et est avantageuse car elle minimise l’autolyse, élimine la contamination d’un échantillon par la protéase et permet de contrôler la digestion en éliminant la trypsine. La trypsine immobilisée est également plus stable contre la dénaturation induite par la chaleur, ce qui entraîne un maintien plus long de l’activité.

Applications :
• Élimination des cellules adhérentes des flacons de culture tissulaire
• Préparation de fragments tryptiques pour le séquençage de dégradation Edman
• La trypsine immobilisée peut être utilisée pour purifier l’inhibiteur de la trypsine de soja
• Utilisez notre Trypsine Pierce de qualité MS (réf. n°90057) pour les flux de travaux de spectrométrie de masse

La trypsine est une sérine endoprotéase pancréatique de 23,8 kDa dérivée du trypsinogène, un proenzyme précurseur inactif, après élimination enzymatique d’une séquence leader extrémité N-terminale par entérokinase. Une fois qu’une trypsine a été formée, elle peut catalyser la conversion de plus de trypsinogène en sa forme catalytique-active. La trypsine est traitée avec la cétone L-1-tosylamido-2-phényléthyl chlorométhyl (TPCK) pour inhiber l’activité de la chymotrypsine contaminante sans affecter l’activité de la trypsine.

Produits associés
Trypsine, TPCK traitée