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Thermo Scientific Chemicals
4-fluoro-L-phénylalanine, 98+ %, Thermo Scientific ChemicalsHave Questions?
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Référence L19934.03
également connu sous le numéro L19934-03
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Quantité:
1 g
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4-fluoro-L-phénylalanine, 98+ %, Thermo Scientific Chemicals
RéférenceL19934.03
Prix (EUR)/ Each
180,00
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-
Identifiants chimiques
CAS1132-68-9
IUPAC Name2-amino-3-(4-fluorophenyl)propanoic acid
Molecular FormulaC9H10FNO2
InChI KeyXWHHYOYVRVGJJY-UHFFFAOYNA-N
SMILESNC(CC1=CC=C(F)C=C1)C(O)=O
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Spécifications
Fiche de spécifications
Fiche de spécificationsAppearance (Color)White to off-white to pale cream
FormCrystals or powder or crystalline powder
Assay (Non-aqueous acid-base Titration)≥97.0 to ≤103.0% (non-U.S. specification)
Assay from Suppliers CofA≥97.0% (U.S. specification)
Optical Rotation-24° ± 1.5° (c=1, water, non-U.S. specification)
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4-Fluoro-L-phenylalanine is a substrate for tyrosine hydroxylase (TH) that has been used to study the regulation of that enzyme.
This Thermo Scientific Chemicals brand product was originally part of the Alfa Aesar product portfolio. Some documentation and label information may refer to the legacy brand. The original Alfa Aesar product / item code or SKU reference has not changed as a part of the brand transition to Thermo Scientific Chemicals.
Applications
4-Fluoro-L-phénylalanine est un substrat de la tyrosine hydroxylase (TH) qui a été utilisée pour étudier la régulation de cette enzyme.
Solubilité
Soluble dans l’eau et le 0,5M HCl (50 mg/ml).
Remarques
Stable dans les conditions de stockage recommandées. Incompatible avec les agents oxydants.
4-Fluoro-L-phénylalanine est un substrat de la tyrosine hydroxylase (TH) qui a été utilisée pour étudier la régulation de cette enzyme.
Solubilité
Soluble dans l’eau et le 0,5M HCl (50 mg/ml).
Remarques
Stable dans les conditions de stockage recommandées. Incompatible avec les agents oxydants.
RUO – Research Use Only
Références générales :
- R.Shiman ; D. W. Gray ; M.A.Hill. Regulation of rat liver phenylalanine hydroxylase. I. Kinetic properties of the enzyme's iron and enzyme reduction site. Journal of Biological Chemistry 1994, 269,(40), 24637-24646.
- P. J. hillas ; P. F. Fitzpatrick. A mechanism for hydroxylation by tyrosine hydroxylase based on partitioning of substituted phenylalanines. Biochemistry (Washington). 1996, 35,(22), 6969-6975.