Purified (unconjugated) Thermo Scientific Pierce Recombinant Protein A/G es útil como base para preparar varios tipos de sondas o medios de afinidad para la detección o purificación de anticuerpos de conejo y seres humanos, especialmente isotipos de IgG, en inmunoensayos y protocolos de purificación de anticuerpos.

Características de la proteína A/G recombinante:

• Contiene cuatro dominios de unión en la región Fc a partir de la proteína A y dos a partir de la proteína G
• Proporciona unión para todas las especies de anticuerpos y subtipos reconocidos por la proteína A o la proteína G

Las extensas propiedades de unión de Fc de la proteína A/G la convierten en una popular herramienta en la investigación y purificación de inmunoglobulinas. La proteína A/G se une a todos los subtipos de IgG humana, IgA, IgE, IgM y, en menor medida, IgD; sin embargo, no se une a la IgA, a la IgM o a la albúmina sérica de ratón. La proteína A/G es una herramienta excelente para la purificación y detección de los anticuerpos monoclonales del ratón a partir de subtipos de IgG, sin interferencia de otras proteínas séricas. Los subtipos individuales de monoclonales de ratón tienen más probabilidades de tener una mayor afinidad a esta proteína quimérica que a la proteína A o a la proteína G.

Propiedades de la proteína A/G recombinante:
• Fuente: E. coli
• Peso molecular: 50 460 (MW aparente por SDS-PAGE: 40 000-45 000)
• Forma: polvo sin sal
• A280 de solución al 0,1 %: ∼0,505
• Punto isoeléctrico (pI): 4,65

La fusión génica de los dominios de unión de Fc de la proteína A y la proteína G ha dado lugar a la producción de una proteína quimérica estructural y funcionalmente con una unión más amplia que la proteína A o la proteína G por sí sola. Durante la fusión, se elimina la codificación de la secuencia génica de la proteína G para el sitio de unión de albúmina sérica. Esta proteína se expresa en E. coli y se segrega en el medio circundante durante la fermentación. El producto obtenido es coherente en calidad y rendimiento, ya que el huésped bacteriano está diseñado para ser deficiente en las principales actividades proteolíticas. La unión es menos dependiente del pH que la proteína A o la proteína G por sí sola, y se produce correctamente a un pH de 5 a 8.

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