Utilice la proteína A/G recombinante conjugada con peroxidasa Thermo Scientific Pierce para identificar y detectar anticuerpos, especialmente isotipos IgG, de muchas especies diferentes hospedadoras en inmunotransferencia (Western blotting), ELISA, IHC y otros protocolos de inmunoensayo.

Características de la proteína recombinante A/G:

• Contiene cuatro dominios de unión en la región Fc a partir de la proteína A y dos a partir de la proteína G
• Proporciona unión para todas las especies de anticuerpos y subtipos reconocidos por la proteína A o la proteína G

Las extensas propiedades de unión de Fc de la proteína A/G la convierten en una popular herramienta en la investigación y purificación de inmunoglobulinas. La proteína A/G se une a todos los subtipos de IgG humana, IgA, IgE, IgM y, en menor medida, IgD; sin embargo, no se une a la IgA, a la IgM o a la albúmina sérica de ratón. La proteína A/G es una herramienta excelente para la purificación y detección de los anticuerpos monoclonales del ratón a partir de subtipos de IgG, sin interferencia de otras proteínas séricas. Los subtipos individuales de monoclonales de ratón tienen más probabilidades de tener una mayor afinidad a esta proteína quimérica que a la proteína A o a la proteína G.

Propiedades de la proteína A/G recombinante:
• Fuente: E. coli
• Peso molecular: 50.460 (MW aparente por SDS-PAGE: 40.000 - 45.000)
• Forma: polvo sin sal
• A280 de solución al 0,1 %: 0,505
• Punto isoeléctrico (PI): 4,65

La fusión génica de los dominios de unión en la región Fc a partir de la proteína A y de la proteína G ha dado lugar a la producción de una proteína quimérica estructural y funcionalmente con una unión más amplia que la proteína A o la proteína G por sí solas. Durante la fusión, se elimina la codificación de la secuencia de genes de la proteína G para el punto de unión a albúmina sérica. Esta proteína se expresa en E. coli y se segrega en el medio circundante durante la fermentación. El producto obtenido es consistente en calidad y rendimiento porque el huésped bacteriano está diseñado para ser deficiente en las principales actividades proteolíticas. La unión es menos dependiente del pH que la proteína A o la proteína G por sí solas, y funciona bien entre pH 5 y 8.

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