B-PER™ Reagenz für Bakterienproteinextraktion
B-PER™ Reagenz für Bakterienproteinextraktion
Thermo Scientific™

B-PER™ Reagenz für Bakterienproteinextraktion

Thermo Scientific B-PER Reagent (in Phosphatpuffer) ist ein anwenderfreundliches Zelllysereagenz, das auf einem nichtionischen Detergenz basiert, die Zellen effektiv zerstörtWeitere Informationen
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KatalognummerMenge
78243165 mL
78248500 ml
90084250 ml
Katalognummer 78243
Preis (EUR)
238,65
Exklusiv online
266,00
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Thermo Scientific B-PER Reagent (in Phosphatpuffer) ist ein anwenderfreundliches Zelllysereagenz, das auf einem nichtionischen Detergenz basiert, die Zellen effektiv zerstört und native oder rekombinante Proteine ohne Denaturierung solubilisiert. Alle B-PER Reagenzien sind kompatibel mit nachgeordneten Anwendungen wie Affinitätschromatographie (z. B. immobilisierte Metallaffinitätschromatographie, Glutathion-Chromatographie), SDS-PAGE und Proteinquantifizierung (z. B. Pierce BCA Protein Assay, Pierce 660nm Protein Assay). In Abhängigkeit von der jeweiligen Anwendung können Proteasehemmer, Salze, Reduktionsmittel, Denaturierungsmittel und Chelatbildner dem Reagenz hinzugefügt werden.

Eigenschaften des B-PER Bacterial Protein Extraction Reagenz:

• Detergenz in Natriumphosphatpuffer; keine Enzymkomponenten
• Aminfreie Formulierung für direkte Kompatibilität des Lysats mit aminreaktiver Markierung und Vernetzung

Alle Thermo Scientific B-PER Proteinextraktionsreagenzien sind:
Gebrauchsfertig – Einschrittige Zelllyse von gram-positiven und gram-negativen Bakterien mit einem milden, nichtionischen Detergenz (proprietär) in Tris- oder Phosphatpuffer-Formulierungen
Schnell und einfach – Fügen Sie einfach B-PER Reagenz einem Bakterien-Pellet hinzu und inkubieren Sie unter Mischen 10 bis 15 Minuten lang, um nach dem Abzentrifugieren der Zellreste die löslichen Proteine wiederzugewinnen
Praktisch B-PER Complete Reagenz enthält Lysozym und eine universelle Nuklease in einer einzigen Formulierung mit 4 °C-Lagerung
Ausgezeichnete Ausbeute – Rückgewinnung rekombinanter Proteine aus bakteriellen Lysaten oder Aufreinigung von Einschlusskörperchen auf nahezu homogene Konzentrationen
Flexibel – B-PER Reagenzien sind für Proteinextraktionen jeder Größenordnung geeignet und in Phosphat- und 1X und 2X Tris-Formulierungen erhältlich, mit und ohne Enzyme
Kompatibel – Vollkompatibel mit der Zugabe von Proteasehemmern, und der resultierende Proteinextrakt kann in Proteinassays, typischen Affinitätsreinigungsverfahren (z. B. GST, 6xHis) und anderen Anwendungen verwendet werden

Praktische, gebrauchsfertige Formate
B-PER Bacterial Extraction Reagenzien sind effektiver als herkömmliche Ultraschallbehandlung und typische selbst angesetzte Lysepuffer, von denen viele Detergenzien und Komponenten enthalten, die nachgeschaltete Anwendungen stören. B-PER Reagents sind in TRIS- oder Phosphatpuffern bei einem physiologischen pH-Wert formuliert. Sie extrahieren native und lösliche rekombinante Proteine und liefern Lysate, die direkt mit den meisten nachgelagerten Arbeitsabläufen wie Elektrophorese, Affinitätsreinigung, Immunpräzipitation, Proteinwechselwirkungsanalyse, Vernetzung und Proteinmarkierung kompatibel sind.

Mehr Produktdaten
Improved, all-in-one B-PER Reagent for bacterial protein extraction

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B-PER™ Complete Bacterial Protein Extraction Reagent
B-PER™ II Bacterial Protein Extraction Reagent (2X)
For Research Use Only. Not for use in diagnostic procedures.
Specifications
BeschreibungB-PER Bacterial Protein Extraction Reagent
Menge165 mL
Volumen (metrisch)165 mL
ProduktlinieB-PER™
ProdukttypReagenz für die Extraktion bakterieller Proteine
Unit SizeEach
Inhalt und Lagerung
Bei Raumtemperatur lagern.
croppedsalg3fam

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3214968Certificate of Analysis18. Juni 202590084
3213944Certificate of Analysis10. Juni 202578243
3212528Certificate of Analysis06. Mai 202578248
AB408940Certificate of Analysis14. März 202578243
AB405513Certificate of Analysis18. Feb. 202578248
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Sicherheitsdatenblätter

Häufig gestellte Fragen (FAQ)

B-PER II Reagent contains more detergent making it ideal for extracting proteins from small bacterial cultures with less than 20 mL in volume.

Find additional tips, troubleshooting help, and resources within our Protein Purification and Isolation Support Center.

B-PER Reagent utilizes a proprietary, mild nonionic detergent in a 20 mM Tris HCl, pH 7.5 buffer. No enzymatic components are present in the B-PER solution itself (B-PER Complete Bacterial Protein Extraction Reagent, Cat. No. 89821, 89822 does contain enzymes). Depending on your particular protein, you may need to add components such as salt, lysozyme, protease inhibitors, reducing agents and chelating agents. Other ready-to-use formats include B-PER II Bacterial Protein Extraction Reagent (2X), B-PER Reagent (in Phosphate Buffer), and B-PER with Enzymes Bacterial Protein Extraction Kit.

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For 1 gram of cells add 4 mL of B-PER Reagent.

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While this is protein-dependent, many proteins have been successfully tested in downstream applications (reporter assays, immunoprecipitation and beta-Gal assays), including GST and 6xHis proteins. Otherwise, samples can be diluted or dialyzed to remove any interfering substances.

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This is often an indication of the presence of large amounts of DNA in the extract. This viscosity will be greatly decreased upon addition of DNase I (Cat. No. 90083).

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Zitierungen und Referenzen (4)

Zitierungen und Referenzen
Abstract
Evasion of Toll-like receptor 5 by flagellated bacteria.
Authors:Andersen-Nissen E, Smith KD, Strobe KL, Barrett SL, Cookson BT, Logan SM, Aderem A
Journal:Proc Natl Acad Sci U S A
PubMed ID:15956202
'Toll-like receptor 5 (TLR5) recognizes an evolutionarily conserved site on bacterial flagellin that is required for flagellar filament assembly and motility. The alpha and epsilon Proteobacteria, including the important human pathogens Campylobacter jejuni, Helicobacter pylori, and Bartonella bacilliformis, require flagellar motility to efficiently infect mammalian hosts. In this study, we ... More
Metaproteomics: Evaluation of protein extraction from activated sludge.
Authors:Hansen SH, Stensballe A, Nielsen PH, Herbst FA
Journal:
PubMed ID:25116144
Metaproteomic studies of full-scale activated sludge systems require reproducible protein extraction methods. A systematic evaluation of three different extractions protocols, each in combination with three different methods of cell lysis, and a commercial kit were evaluated. Criteria used for comparison of each method included the extracted protein concentration and the ... More
Mutations of the gene encoding the protein kinase A type I-alpha regulatory subunit in patients with the Carney complex.
Authors: Kirschner L S; Carney J A; Pack S D; Taymans S E; Giatzakis C; Cho Y S; Cho-Chung Y S; Stratakis C A;
Journal:Nat Genet
PubMed ID:10973256
Carney complex (CNC) is a multiple neoplasia syndrome characterized by spotty skin pigmentation, cardiac and other myxomas, endocrine tumours and psammomatous melanotic schwannomas. CNC is inherited as an autosomal dominant trait and the genes responsible have been mapped to 2p16 and 17q22-24 (refs 6, 7). Because of its similarities to ... More
Identification, expression, and substrate specificity of a mammalian beta-carotene 15,15'-dioxygenase.
Authors:Redmond TM, Gentleman S, Duncan T, Yu S, Wiggert B, Gantt E, Cunningham FX
Journal:J Biol Chem
PubMed ID:11092891
We have identified from mouse the first mammalian beta-carotene 15,15'-dioxygenase (beta-CD), a crucial enzyme in development and metabolism that governs the de novo entry of vitamin A from plant-derived precursors. beta-CD is related to the retinal pigment epithelium-expressed protein RPE65 and belongs to a diverse family that includes the plant ... More
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