Mélange de trypsine/protéase Lys-C Pierce™, qualité MS
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Thermo Scientific™

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Thermo Scientific Pierce Trypsin/Lys-C Protease Mix, MS-Grade est un mélange sérine endoprotéinase de classe spectrométrie de masse (MS) de laAfficher plus
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900511 x 20 μlProtéase
900532 μlitresProtéase
900564 x 25 μlProtéase
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903051 x 100 μgProtéase de trypsine
900591 mgProtéase de trypsine
A4000720 μgMélange trypsine/protéase Lys-C
A410075 x 20 μgMélange trypsine/protéase Lys-C
A40009100 μgMélange trypsine/protéase Lys-C
90307100 μgProtéase
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900585 x 100 μgProtéase de trypsine
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Protéase
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Thermo Scientific Pierce Trypsin/Lys-C Protease Mix, MS-Grade est un mélange sérine endoprotéinase de classe spectrométrie de masse (MS) de la trypsine et LysC qui peut être utilisé pour la digestion simultanée des protéines pour une digestion plus efficace qu’avec la trypsine seule.

Caractéristiques de Trypsin/Lys-C Protease Mix, MS-Grade :
Digestion améliorée—la combinaison d’enzymes réduit les clivages ratés tryptiques
Pratique—protéases LysC et trypsine fournies à un rapport optimisé pour la digestion dans un format à usage combiné
Sélectivité exceptionnelle—la trypsine a une spécificité >95 % d’extrémité C-terminale de lysine et d’arginine ; LysC a une spécificité >90 % d’extrémité C-terminale de clivage de la lysine
Stable—mélange enzymatique fourni dans un format lyophilisé

La caractérisation, l’identification et la quantification de protéines par MS commencent par une digestion protéique efficace et reproductible. Bien que la trypsine soit couramment utilisée pour la digestion protéique, cette protéase seule ne suffit pas à digérer complètement les protéines à l’extrémité carboxylique des résidus de lysine et d’arginine. Par conséquent, la protéase Lys-C est généralement associée à la trypsine pour digérer séquentiellement les protéines avec moins de clivages manqués. Le mélange protéase Pierce Trypsine/Lys-C est un mélange lyophilisé de protéases trypsine et LysC qui a été optimisé pour améliorer l’efficacité de digestion des protéines. Il est fourni dans des formats flexibles de 20 µg, 5 x 20 µg ou 100 µg et est également inclus dans le kit de préparation d’échantillons EasyPep Mini MS.

La protéase de la trypsine de qualité MS dans ce mélange est dérivée d’extraits pancréatiques porcins et a été traitée au TPCK pour éliminer l’activité chymotryptique et méthylée pour améliorer la stabilité pendant la digestion. La protéase Lys-C de qualité MS est une enzyme native hautement purifiée de Lysobacter enzymogenes. Contrairement à la trypsine, la Lys-C peut cliver des lysines suivies de prolines, ce qui en fait une protéase idéale pour une utilisation en association avec d’autres protéases pour une digestion optimale des protéines. Lorsqu’elle est utilisée comme mélange, la digestion peut être effectuée en moins de 1,5–3 heures ou jusqu’à une nuit, selon le rapport enzyme-protéine. Ce mélange d’enzymes lyophilisées est stable pendant un an lorsqu’il est stocké à -20°C.

Produits associés
Kit de préparation d’échantillons EasyPep Mini MS
Dosage fluorométrique quantitatif des peptides Pierce
Format Chloroacetamide, No-Weigh
For Research Use Only. Not for use in diagnostic procedures.
Spécifications
Type de produit finalPeptide
À utiliser avec (équipement)Spectromètre de masse
QualitéMS
Quantité1 x 20 μl
Étape du flux de travailDigestion des protéines
Méthode de détectionSpectrométrie de masse
Gamme de produitsPierce™
Type de produitProtéase
Matériau de départÉchantillons de protéines, lysat cellulaire
Unit SizeEach
Contenu et stockage
Stocker à -20 °C dans un congélateur sans système de dégivrage.
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3213268Certificate of Analysis27 juin 202590056
06241036460Certificate of Analysis25 juin 202590053
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3216036ACertificate of Analysis20 juin 2025A40009
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Citations et références (17)

Citations et références
Abstract
Microsecond dynamics control the HIV-1 envelope conformation.
Authors:Bennett AL,Edwards RJ,Kosheleva I,Saunders C,Bililign Y,Williams A,Manosouri K,Saunders KO,Haynes BF,Acharya P,Henderson R
Journal:bioRxiv : the preprint server for biology
PubMed ID:37292605
The HIV-1 Envelope (Env) glycoprotein facilitates host cell fusion through a complex series of receptor-induced structural changes. Although significant progress has been made in understanding the structures of various Env conformations and transition intermediates that occur within the millisecond timescale, faster transitions in the microsecond timescale have not yet been ... More
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Authors:Ferrara PJ,Lang MJ,Johnson JM,Watanabe S,McLaughlin KL,Maschek JA,Verkerke ARP,Siripoksup P,Chaix A,Cox JE,Fisher-Wellman KH,Funai K
Journal:Life metabolism
PubMed ID:37206438
Weight loss from an overweight state is associated with a disproportionate decrease in whole-body energy expenditure that may contribute to the heightened risk for weight regain. Evidence suggests that this energetic mismatch originates from lean tissue. Although this phenomenon is well documented, the mechanisms have remained elusive. We hypothesized that ... More
Proteomic Analysis of Tears and Conjunctival Cells Collected with Schirmer Strips Using timsTOF Pro: Preanalytical Considerations.
Authors:Akkurt Arslan M,Kolman I,Pionneau C,Chardonnet S,Magny R,Baudouin C,Brignole-Baudouin F,Kessal K
Journal:Metabolites
PubMed ID:35050124
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Subcellular proteomics combined with bioenergetic phenotyping reveals protein biomarkers of respiratory insufficiency in the setting of proofreading-deficient mitochondrial polymerase.
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PubMed ID:32107436
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The RNA helicase Dbp10 coordinates assembly factor association with PTC maturation during ribosome biogenesis.
Authors:Mitterer V,Hamze H,Kunowska N,Stelzl U,Henras AK,Hurt E
Journal:Nucleic acids research
PubMed ID:38113283
During ribosome biogenesis a plethora of assembly factors and essential enzymes drive the unidirectional maturation of nascent pre-ribosomal subunits. The DEAD-box RNA helicase Dbp10 is suggested to restructure pre-ribosomal rRNA of the evolving peptidyl-transferase center (PTC) on nucleolar ribosomal 60S assembly intermediates. Here, we show that point mutations within conserved ... More
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