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Mezcla de proteasas tripsina/Lys-C Pierce™, grado MS
La mezcla de proteasa tripsina/Lys-C Thermo Scientific Pierce, calidad MS, es una mezcla de endoproteinasa de serina de tripsina yMás información
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| Número de catálogo | Cantidad | Tipo de producto |
|---|---|---|
| A41007 | 5 x 20 μg | Mezcla de proteasa de tripsina/Lys-C |
| 90053 | 2 μl | Proteasa |
| 90056 | 4 × 25 μl | Proteasa |
| 90054 | 5 × 10 μl | Proteasa |
| 90305 | 1 x 100 μg | Proteasa tripsina |
| 90059 | 1 mg | Proteasa tripsina |
| A40007 | 20 μg | Mezcla de proteasa de tripsina/Lys-C |
| A40009 | 100 μg | Mezcla de proteasa de tripsina/Lys-C |
| 90051 | 1 × 20 μl | Proteasa |
| 90307 | 100 μg | Proteasa |
| 90057 | 5 x 20 μg | Proteasa tripsina |
| 90058 | 5 x 100 μg | Proteasa tripsina |
Número de catálogo A41007
Precio (EUR)
219,00
Each
-
Cantidad:
5 x 20 μg
Tipo de producto:
Mezcla de proteasa de tripsina/Lys-C
Precio (EUR)
219,00
Each
La mezcla de proteasa tripsina/Lys-C Thermo Scientific Pierce, calidad MS, es una mezcla de endoproteinasa de serina de tripsina y lisina de calidad de espectrometría de masas (MS) que se puede utilizar para la digestión simultánea de proteínas para una digestión más eficaz que solo con tripsina.
Las características de la mezcla de proteasa tripsina/Lys-C Pierce, calidad MS, incluyen:
• Mejora de la digestión: la combinación de enzimas reduce las escisiones trípticas omitidas
• Cómodo: proteasas tripsina y LysC suministradas en una relación optimizada para la digestión en un formato de uso combinado
• Selectividad excepcional: la tripsina tiene > 95 % de especificidad de lisina y arginina de terminal C; LysC tiene > 90 % de especificidad de escisión de lisina de terminal C
• Estable: mezcla de enzimas suministrada en un formato liofilizado
La caracterización, identificación y cuantificación de proteínas por MS comienza con la digestión de proteínas eficiente y reproducible. Aunque la tripsina se utiliza habitualmente para la digestión de proteínas, esta proteasa por sí sola no es suficiente para digerir completamente proteínas en el extremo carboxilo de los residuos de lisina y arginina. Por tanto, la proteasa Lys-C se suele combinar con la tripsina para digerir secuencialmente proteínas con menos escisiones omitidas. La mezcla de proteasa tripsina/Lys-C Pierce es una mezcla liofilizada de proteasas tripsina y LysC que se ha optimizado para mejorar la eficacia de la digestión de proteínas. Se suministra en formatos flexibles de 20 µg, 5 x 20 µg o 100 µg, y también se incluye en el kit de preparación de muestras de MS EasyPep Mini.
La proteasa tripsina de calidad MS de esta mezcla se deriva de extractos pancreáticos porcinos y se ha tratado con TPCK para eliminar la actividad quimotríptica y metilada a fin de mejorar la estabilidad durante la digestión. La proteasa Lys-C de calidad MS es una enzima nativa altamente purificada de Lisobacter enzymogenes. A diferencia de la tripsina, Lys-C puede disociar lisinas seguidas por prolinas, por lo que resulta ideal para su uso en combinación con otras proteasas para una digestión óptima de las proteínas. Cuando se utiliza como mezcla, la digestión se puede completar en tan solo 1,5–3 horas o durante la noche, dependiendo de la relación enzima-proteína. Esta mezcla de enzimas liofilizadas es estable durante un año cuando se almacena a -20 °C.
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• Mejora de la digestión: la combinación de enzimas reduce las escisiones trípticas omitidas
• Cómodo: proteasas tripsina y LysC suministradas en una relación optimizada para la digestión en un formato de uso combinado
• Selectividad excepcional: la tripsina tiene > 95 % de especificidad de lisina y arginina de terminal C; LysC tiene > 90 % de especificidad de escisión de lisina de terminal C
• Estable: mezcla de enzimas suministrada en un formato liofilizado
La caracterización, identificación y cuantificación de proteínas por MS comienza con la digestión de proteínas eficiente y reproducible. Aunque la tripsina se utiliza habitualmente para la digestión de proteínas, esta proteasa por sí sola no es suficiente para digerir completamente proteínas en el extremo carboxilo de los residuos de lisina y arginina. Por tanto, la proteasa Lys-C se suele combinar con la tripsina para digerir secuencialmente proteínas con menos escisiones omitidas. La mezcla de proteasa tripsina/Lys-C Pierce es una mezcla liofilizada de proteasas tripsina y LysC que se ha optimizado para mejorar la eficacia de la digestión de proteínas. Se suministra en formatos flexibles de 20 µg, 5 x 20 µg o 100 µg, y también se incluye en el kit de preparación de muestras de MS EasyPep Mini.
La proteasa tripsina de calidad MS de esta mezcla se deriva de extractos pancreáticos porcinos y se ha tratado con TPCK para eliminar la actividad quimotríptica y metilada a fin de mejorar la estabilidad durante la digestión. La proteasa Lys-C de calidad MS es una enzima nativa altamente purificada de Lisobacter enzymogenes. A diferencia de la tripsina, Lys-C puede disociar lisinas seguidas por prolinas, por lo que resulta ideal para su uso en combinación con otras proteasas para una digestión óptima de las proteínas. Cuando se utiliza como mezcla, la digestión se puede completar en tan solo 1,5–3 horas o durante la noche, dependiendo de la relación enzima-proteína. Esta mezcla de enzimas liofilizadas es estable durante un año cuando se almacena a -20 °C.
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For Research Use Only. Not for use in diagnostic procedures.
Especificaciones
Tipo de producto finalPéptido
Para utilizar con (equipo)Espectrómetro de masas
GradoMS
Cantidad5 x 20 μg
Condiciones de envíoHielo húmedo
Paso del flujo de trabajoDigestión de proteínas
Método de detecciónEspectrometría de masas
FormularioSolid
Línea de productosPierce™
Tipo de productoMezcla de proteasa de tripsina/Lys-C
Material de partidaMuestras de proteínas
Unit SizeEach
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Peptides and proteins identified using Pierce Trypsin/Lys-C Protease Mix
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N.º de loteCertificate TypeDateCatalog Number(s)
3213268Certificate of Analysis27 jun 202590056
06241036460Certificate of Analysis25 jun 202590053
3215120Certificate of Analysis24 jun 202590305
3215119Certificate of Analysis24 jun 202590058
3216036ACertificate of Analysis20 jun 2025A40009
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SDSPreguntas frecuentes
Trypsin and Lys-C are present in a 1:1 ratio in Trypsin/Lys-C Protease Mix, MS Grade (Cat. No. A41007). The mix contains 10 µg of each protease.
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Trypsin (Cat. Nos. 90057, 90058) or Trypsin/LysC mix (Cat. Nos. A40007, A40009, A41007) are most commonly used for proteomic applications in order to ensure reproducibility and complete digestion. Other commonly used enzymes for purified protein characterization and unique applications include Chymotrypsin Protease, MS Grade (Cat. No. 90056), Immobilized Pepsin (Cat. No. 20343), LysN Protease, MS Grade (Cat. No. 90300), Asp-N Protease, MS Grade (Cat. No. 90053), and Glu-C Protease, MS Grade (Cat. No. 90054).
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Yes, the MS-Grade trypsin protease in this mix is derived from porcine pancreatic extracts and has been Tosyl phenylalanyl chloromethyl ketone (TPCK)-treated to eliminate chymotryptic activity, and methylated to improve stability during digestion.
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Trypsin cuts at the carboxyl end of lysine and arginine residues, and Lys-C protease cuts at the carboxyl end of just lysine residues with Lys-C being more efficient than trypsin. Although trypsin is routinely used for protein digestion, this protease alone is not sufficient to fully digest proteins at the carboxyl-end of lysine and arginine residues. Therefore, Lys-C is combined with trypsin to sequentially digest proteins with fewer missed cleavage points at lysines.
The added benefit of having trypsin and Lys-C together is that unlike trypsin, Lys-C can cleave lysines followed by prolines.
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Citations & References (17)
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Citations & References
Abstract
Microsecond dynamics control the HIV-1 envelope conformation.
Journal:bioRxiv : the preprint server for biology
PubMed ID:37292605
The HIV-1 Envelope (Env) glycoprotein facilitates host cell fusion through a complex series of receptor-induced structural changes. Although significant progress has been made in understanding the structures of various Env conformations and transition intermediates that occur within the millisecond timescale, faster transitions in the microsecond timescale have not yet been
Weight loss increases skeletal muscle mitochondrial energy efficiency in obese mice.
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Weight loss from an overweight state is associated with a disproportionate decrease in whole-body energy expenditure that may contribute to the heightened risk for weight regain. Evidence suggests that this energetic mismatch originates from lean tissue. Although this phenomenon is well documented, the mechanisms have remained elusive. We hypothesized that
Proteomic Analysis of Tears and Conjunctival Cells Collected with Schirmer Strips Using timsTOF Pro: Preanalytical Considerations.
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