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L’IPTG (isopropyl-thio-β-galactoside) induit l’activité de β-galactosidase dans les bactéries et convient au X-gal ou au bluo-gal pour détecter l’activité des gènes lac dans les procédures de clonage.

Fonctionnement
L’IPTG se lie au répresseur lac et libère le répresseur lac de l’opérateur lac, autorisant ainsi la transcription des gènes dans l’opéron lac, notamment la codification de gène pour β-galactosidase.
Usage exclusivement réservé à la recherche. Ne pas utiliser pour des procédures de diagnostic.
Spécifications
Nom chimique ou matériauIPTG (Isopropyl β-D-thiogalactopyranoside)
Quantité1 g
Conditions d’expéditionExpédition à température ambiante ou sur gglace humide
FormePoudre
FormatBottle
Unit SizeEach
Contenu et stockage
Contient 1 g d’IPTG, poudre. Conserver à -20°C.
Ready-to-use Bacterial Growth Media

Ready-to-use Bacterial Growth Media

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Gibco LB Broth

Invitrogen S.O.C. Medium

Invitrogen One Shot LB Agar*

*Only available in North America and selected European countries

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Numéro de lotCertificate TypeDateCatalog Number(s)
58290325Certificate of Analysis21 mars 202515529019
58290225Certificate of Analysis12 mars 202515529019
47970824Certificate of Analysis27 août 202415529019
47970424Certificate of Analysis06 mai 202415529019
41330324Certificate of Analysis11 avr. 202415529019
5 résultats affichés, recherchez un certificat spécifique ci-dessus

Safety Data Sheets

Citations et références (3)

Citations et références
Abstract
An Escherichia coli mutant lacking the cold shock-induced palmitoleoyltransferase of lipid A biosynthesis: absence of unsaturated acyl chains and antibiotic hypersensitivity at 12 degrees C.
Authors: Vorachek-Warren Mara K; Carty Sherry M; Lin Shanhua; Cotter Robert J; Raetz Christian R H;
Journal:J Biol Chem
PubMed ID:11830594
'An acyltransferase induced by cold shock in Escherichia coli, designated LpxP, incorporates a palmitoleoyl moiety into nascent lipid A in place of the secondary laurate chain normally added by LpxL(HtrB) (Carty, S. M., Sreekumar, K. R., and Raetz, C. R. H. (1999) J. Biol. Chem. 274, 9677-9685). To determine whether ... More
Identification of endopeptidase genes from the genomic sequence of Lactobacillus helveticus CNRZ32 and the role of these genes in hydrolysis of model bitter peptides.
Authors:Sridhar VR, Hughes JE, Welker DL, Broadbent JR, Steele JL,
Journal:Appl Environ Microbiol
PubMed ID:15932998
Genes encoding three putative endopeptidases were identified from a draft-quality genome sequence of Lactobacillus helveticus CNRZ32 and designated pepO3, pepF, and pepE2. The ability of cell extracts from Escherichia coli DH5alpha derivatives expressing CNRZ32 endopeptidases PepE, PepE2, PepF, PepO, PepO2, and PepO3 to hydrolyze the model bitter peptides, beta-casein (beta-CN) ... More
Genes Encoding Calmodulin-binding Proteins in the Arabidopsis Genome.
Authors: Reddy Vaka S; Ali Gul S; Reddy Anireddy S N;
Journal:J Biol Chem
PubMed ID:11782485
Analysis of the recently completed Arabidopsis genome sequence indicates that approximately 31% of the predicted genes could not be assigned to functional categories, as they do not show any sequence similarity with proteins of known function from other organisms. Calmodulin (CaM), a ubiquitous and multifunctional Ca(2+) sensor, interacts with a ... More
3 total citations

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